Это точно. Едят и пополняют извне.:)
Меня что-то понесло на тему белка...:) (Не в смысле диареи
)
В смысле - в поисках смысла...
При попадании в кислую среду желудка (Рн2) и у людей, и у собак белки все равно сразу денатурируются. А потом уже расщепляются пепсином и трипсином и иже с ними до аминокислот (АК). Поэтому что они были денатурированные при варке, что сырые, получается все равно. И даже лучше есть (людям и собакам
) вареное мясо. Быстрее начнет песпином расщепляться...Воть. Теперь всякое чтиво:
"Следствием денатурации являются потеря способности растворяться, удерживать воду, свертывание и снижение устойчивости против действия пищеварительных ферментов, что облегчает переваримость ."
И вот такая классика в целом про обмен белков, нашла в Яндексе только в сохраненных копиях, поэтому ссылку дать не могу.:
"
Глава IV.9.
Обмен белков
Важный критерий пищевой ценности белков – доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей (коллаген и эластин). Белки растительного происхождения перевариваются в организме плотоядных плохо, т.к. содержат много волокон и иногда ингибиторы протеаз (соя, горох). У жвачных растительные белки перевариваются под действием ферментов микрофлоры рубца. Существенный критерий ценности пищевого белка – аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.
Переваривание и всасывание белков
В ротовой полости не происходит.
В желудке главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген – предшественник протеолитического фермента пепсина. В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется. Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованые ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.
В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания. Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.
Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na+. Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.
В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических фрементов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» - кадаверин, путресцин. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания (см. подробнее главу "Биохимия печени"). Затем они выводятся из организма с мочой.
Переваривание белков у жвачных
Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:
1) идти на синтез белков микрофлоры рубца;
2) подвергаться процессу брожения;
Fantik добавил(а) [date]1350136882[/date]:
Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот (ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой) и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:
1) на синтез белков микрофлоры рубца;
2) поступают в кровь и идут на энергетические нужды.
Пути использования АК в организме
1) синтез собственных белков организма (см. главу "Матричный биосинтез);
2) при дефиците энергии участие в ЦТК (рис. 4.9.1.);
3) участие в образовании биологически активных веществ (БАВ).
Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:
1) окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге – это глутаматдегидрогеназа (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты в альфа-кетоглутаровую;
2) переаминироване. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует с пировиноградной, при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин;
3) декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО2 и амина. Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота.
Гистамин - продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления.
Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.
Дофамин – производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина.
Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.
Биосинтез аминокислот
Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Полностью заменимыми являются 8 аминокислот: Ала, Аск, Асп, Глк, Глн, Сер, Глн и Про. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы. Аланин из пирувата, аспарагин – из фумарата, глутамин из - альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин - из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата (Ф: АсАт). Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.
Биосинтез сложных белков
Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО2. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО2.
Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов – аланином и аминомасляной кислотой.
Синтез гемоглобина включает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки.
Предшественники гема – сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота (Е: аминолевулитат-синтетаза). Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена (Е: порфобилиногенсинтетаза). Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин. Заключительный этап – присоединение железа (Е: феррохелатаза).
Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:
1) раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;
2) удаление железа после чего получается биливердоглобин;
3) отщепление глобина с образованием биливердина;
4) восстановление метиновой группы с получением билирубина.
Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный – непрямым (свободным).
Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови – билирубинемия.
Обезвреживание аммиака
Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.
1) Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.
2) Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.
3) Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой).
4) Основной путь – синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле.
У большинства наземных позвоночных аммиачный азот выводится в виде мочевины, такие организмы называются уротелическими. Костные рыбы - аммониотелические организмы, они выделяют азот непосредственно в виде аммиака. Наземные рептилии и птицы вводят азот в виде мочевой кислоты - это урикотелические организмы.
Процесс образования мочевины протекает в печени и состоит из цикла реакций (Кребс и Хенселяйт, 1932). Называется цикл мочевины или орнитиновый цикл.
1) свободный аммиак и СО2 при участии 2АТФ образует макроэргическое соединение карбамоилфосфат.
Е: карбамоилфосфатсинтетаза;
2) Крабамоилфосфат отдает орнитину свою карбамильную группу, Е: орнитинтранскарбамилаза и образуется цитрулин и Н3РО4;
3) Цитрулин взаимодействует с аспарагиновой кислотой с образованием аргининсукцината, при этом АТФ переходит в АМФ. Катализирует реакцию Е: аргининсукцинатсинтаза;
4) Аргининсукцинат расщепляется на фумарат и аргинин под действием Е: аргининсукцинатлиазы;
5) Аргинин под действием аргиназы расщепляется путем гидролиза на мочевину и орнитин. Орнитин вновь включается в цикл. Мочевина – безвредное соединение и выводится из организма с мочей.
ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ IV.9.
1. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;
2. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;
3. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;
4. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.
5. Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков // М.: Высшая школа, 1996, 335 с.;
© И н с т и т у т Ф и з и к и
им. Л.В.Киренского 1998-2007
"